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Descoberto mecanismo de degradação bacteriana de componente da nicotina
Investigadores europeus descobriram o mecanismo seguido pelas bactérias para degradar um componente da estrutura da nicotina e usá-lo como alimento, o que poderá contribuir para desenvolver filtros biológicos que reduzam as emissões poluentes do tabaco
A descoberta, de que dá conta um estudo hoje publicado pela revista norte-americana PNAS, da Academia das Ciências dos Estados Unidos, foi realizada por investigadores espanhóis, em colaboração com colegas polacos.
Os cientistas identificaram os genes envolvidos no processo de degradação aeróbica (com oxigénio) do ácido nicotínico pela bactéria Pseudomonas putida, usada como modelo na investigação ambiental.
Apesar desse ácido, também conhecido como vitamina B3, ser um composto natural muito abundante, até agora só se tinha conseguido descrever a sua degradação na ausência de oxigénio.
A descrição de algumas das proteínas envolvidas permite o desenvolvimento de novos processos biotecnológicos para a síntese de moléculas precursoras de insecticidas e compostos de interesse farmacológico, segundo os cientistas.
Dessa forma, a descoberta de genes semelhantes em bactérias patogénicas humanas poderá facilitar o estudo do controlo do processo de infecção em determinados micorganismos patogénicos.
De acordo com os investigadores, será possível desenvolver variantes da bactéria Pseudomonas putida "que degradem de forma eficaz e completa a nicotina" para desenvolver biofiltros que reduzam as emissões tóxicas do componente e permitam tratar a poluição provocada pelo fumo do tabaco e pelas fabricas tabaqueiras.
A descoberta do mecanismo de degradação do ácido nicotínico, composto por seis passos metabólicos, também proporcionou a descoberta de novas proteínas com estruturas funcionais que ainda não tinham sido descritas.
Entre essa proteínas destaca-se o nicotinato hidroxilase (NicAB), de grande interesse biotecnológico para a produção de ácido 6-hidroxinicotínico, um precursor utilizado na síntese de certos insecticidas, e a 2,5-dihidroxipiridina (NicX), um novo tipo de enzima que degrada piridinas e que, provavelmente, evoluiu a partir de metaloproteases.
O estudo foi dirigido por Eduardo Díaz, do Centro de Investigações Biológicas, do Conselho Superior de Investigações Científicas (CSIC) de Espanha.
SIC
Investigadores europeus descobriram o mecanismo seguido pelas bactérias para degradar um componente da estrutura da nicotina e usá-lo como alimento, o que poderá contribuir para desenvolver filtros biológicos que reduzam as emissões poluentes do tabaco
A descoberta, de que dá conta um estudo hoje publicado pela revista norte-americana PNAS, da Academia das Ciências dos Estados Unidos, foi realizada por investigadores espanhóis, em colaboração com colegas polacos.
Os cientistas identificaram os genes envolvidos no processo de degradação aeróbica (com oxigénio) do ácido nicotínico pela bactéria Pseudomonas putida, usada como modelo na investigação ambiental.
Apesar desse ácido, também conhecido como vitamina B3, ser um composto natural muito abundante, até agora só se tinha conseguido descrever a sua degradação na ausência de oxigénio.
A descrição de algumas das proteínas envolvidas permite o desenvolvimento de novos processos biotecnológicos para a síntese de moléculas precursoras de insecticidas e compostos de interesse farmacológico, segundo os cientistas.
Dessa forma, a descoberta de genes semelhantes em bactérias patogénicas humanas poderá facilitar o estudo do controlo do processo de infecção em determinados micorganismos patogénicos.
De acordo com os investigadores, será possível desenvolver variantes da bactéria Pseudomonas putida "que degradem de forma eficaz e completa a nicotina" para desenvolver biofiltros que reduzam as emissões tóxicas do componente e permitam tratar a poluição provocada pelo fumo do tabaco e pelas fabricas tabaqueiras.
A descoberta do mecanismo de degradação do ácido nicotínico, composto por seis passos metabólicos, também proporcionou a descoberta de novas proteínas com estruturas funcionais que ainda não tinham sido descritas.
Entre essa proteínas destaca-se o nicotinato hidroxilase (NicAB), de grande interesse biotecnológico para a produção de ácido 6-hidroxinicotínico, um precursor utilizado na síntese de certos insecticidas, e a 2,5-dihidroxipiridina (NicX), um novo tipo de enzima que degrada piridinas e que, provavelmente, evoluiu a partir de metaloproteases.
O estudo foi dirigido por Eduardo Díaz, do Centro de Investigações Biológicas, do Conselho Superior de Investigações Científicas (CSIC) de Espanha.
SIC